磷酸酶（phosphatase）是一種能夠?qū)?yīng)底物去磷酸化的酶，即通過水解磷酸單酯將底物分子上的磷酸基團(tuán)除去，并生成磷酸根離子和自由的羥基。磷酸酶的作用與激酶的作用正相反，激酶是磷酸化酶，可以利用能量分子，如ATP，將磷酸基團(tuán)加到對應(yīng)底物分子上。在許多生物體中都普遍存在的一種磷酸酶是堿性磷酸酶。
催化機(jī)制
半胱氨酸依賴的磷酸酶通過形成磷酸－半胱氨酸中間體來催化磷酸酯鍵的斷裂，具體過程如下(以磷酸化的酪氨酸去磷酸化過程為例，參見右圖)：
首先，酶活性位點(diǎn)上的自由的半胱氨酸親核基團(tuán)進(jìn)攻磷酸基團(tuán)中的磷原子并成鍵；然后，連接磷酸基團(tuán)與酪氨酸的P-O鍵接受位置合適的酸性氨基酸(如天冬氨酸)或水分子所提供的質(zhì)子，發(fā)生質(zhì)子化，從而形成磷酸－半胱氨酸中間體；這一中間體被另一個(gè)水分子所水解，酶的活性位點(diǎn)被釋放，可以繼續(xù)下一個(gè)去磷酸化反應(yīng)。
金屬磷酸酶的活性位點(diǎn)上結(jié)合了兩個(gè)催化所必需的金屬離子。而對于這兩個(gè)金屬離子的性質(zhì)的研究結(jié)果并不一致，因此到目前為止還沒有定論?，F(xiàn)有的證據(jù)只能夠表明，這兩種金屬可以是鎂、錳、鐵、鋅的任意組合，并且兩個(gè)金屬離子之間通過一個(gè)氫氧根離子相連。目前認(rèn)為這一氫氧根離子參與了對磷的親核攻擊。
堿性磷酸酶的作用
堿性磷酸酶(alkaline phosphatase , EC 3 .1 .3 .1 ,AP)是非特異性磷酸單酯酶, 可以催化幾乎所有的磷酸單酯的水解反應(yīng), 生成無機(jī)磷酸和相應(yīng)的醇、酚、糖等, 還可以催化磷酸基團(tuán)的轉(zhuǎn)移反應(yīng), 且大腸桿菌A P 還是一種依賴亞磷酸鹽的氫化酶。AP 存在于除高等植物外幾乎所有的生物體內(nèi), 可直接參加磷代謝, 在鈣、磷的消化、吸收、分泌及骨化過程中發(fā)揮了重要的作用。
應(yīng)用
堿性磷酸酶（AP）在醫(yī)學(xué)和分子生物學(xué)等領(lǐng)域有廣泛的用途。在臨床醫(yī)學(xué)上, 測定血清中AP 的活力已成為診斷和監(jiān)測多種疾病重要手段。AP 主要用于阻塞性黃疸、原發(fā)性肝癌、繼發(fā)性肝癌、膽汁淤積性肝炎等的檢查, 患這些疾病時(shí), 肝細(xì)胞過度制造AP , 經(jīng)淋巴道和肝竇進(jìn)入血液, 同時(shí)由于肝內(nèi)膽道膽汁排泄障礙, 反流入血而引起血清AP 明顯升高。
